Las células musculares están altamente especializadas en una única tarea, la contracción, y es esta especialización en su estructura y función lo que convierte al músculo en el prototipo para el estudio del movimiento a nivel molecular y celular. Existen tres tipos distintos de células musculares en los vertebrados: músculo esquelético, responsable de todos los movimientos voluntarios; músculo cardíaco, que bombea la sangre desde el corazón; y músculo liso, responsable de los movimientos involuntarios de órganos tales como el estómago, intestino, útero y vasos sanguíneos. Tanto en el músculo esquelético como en el músculo cardíaco, los elementos contráctiles del citoesqueleto aparecen en estructuras altamente organizadas que dan lugar al patrón característico de estriaciones transversales. La caracterización de estas estructuras en el músculo esquelético es lo que nos ha permitido comprender la contracción muscular, y otros movimientos celulares basados en la actina, a nivel molecular.
Los músculos esqueléticos son haces de fibras musculares, que son células individuales
grandes (de aproximadamente 50µm de diámetro y varios centímetros de longitud) formadas por la fusión de muchas células individuales durante el desarrollo. La mayor parte del citoplasma está constituido por miofibrillas, que son haces cilíndricos de dos tipos de filamentos:
filamentos gruesos de miosina (aproximadamente de 15nm de diámetro) y filamentos delgados de actina (alrededor de 7nm de diámetro). Cada miofibrilla se estructura a modo de una cadena de unidades contráctiles llamadas sarcómeros, que son los responsables de la apariencia estriada de los músculos cardíaco y esquelético.
Los músculos esqueléticos son haces de fibras musculares, que son células individuales
grandes (de aproximadamente 50µm de diámetro y varios centímetros de longitud) formadas por la fusión de muchas células individuales durante el desarrollo. La mayor parte del citoplasma está constituido por miofibrillas, que son haces cilíndricos de dos tipos de filamentos: filamentos gruesos de miosina (aproximadamente de 15nm de diámetro) y filamentos delgados de actina (alrededor de 7nm de diámetro). Cada miofibrilla se estructura a modo de una cadena de unidades contráctiles llamadas sarcómeros, que son los responsables de la apariencia estriada de los músculos cardíaco y esquelético.
Otras dos proteínas (titina y nebulina) también contribuyen a la estructura y estabilidad del
sarcómero. La titina es una proteína extremadamente grande (3.000kDa), y se extienden moléculas individuales de titina desde la línea M hasta el disco Z. Estas largas moléculas de titina se cree que actúan como muelles que mantienen los filamentos de miosina centrados en el sarcómero y mantienen la tensión de reposo que permite al músculo retraerse si se extiende en exceso. Los filamentos de nebulina están asociados con la actina y se piensa que regulan el ensamblaje de los filamentos de actina actuando como reglas que determinan su longitud.
La base para comprender la contracción muscular es el modelo de deslizamiento de los
filamentos, propuesto por primera vez en 1954 por Andrew Huxley y Ralph Niedergerke y por Hugh Huxley y Jean Hanson . Durante la contracción muscular, cada sarcómero se encoge, acercando los discos Z. La amplitud de la banda A no varía, pero tanto las bandas I como la zona H casi desaparecen por completo. Estos cambios se explican porque los filamentos de actina y miosina se deslizan uno sobre otro, por lo que los filamentos de actina ocupan la banda A y la zona H. Por lo tanto, la contracción muscular se debe a la interacción entre los filamentos de actina y miosina que genera el movimiento relativo de uno respecto al otro. La base molecular de esta interacción es la unión de la miosina a los filamentos de actina, lo que permite a la miosina funcionar como un motor que dirige el deslizamiento de los filamentos
El tipo de miosina presente en el músculo (miosina II) es una proteína muy grande (aproximadamente 500kDa) constituida por dos cadenas pesadas idénticas (alrededor de 200kDa cada una) y dos pares de cadenas ligeras (alrededor de 20kDa cada una). Cada cadena pesada consta de una cabeza globular y de una cola larga en α-hélice. Las colas en α-hélice de dos cadenas pesadas se enrollan una alrededor de la otra en una estructura de espiral enrollada (coiled-coil) para formar un dímero, y dos cadenas ligeras se asocian con el cuello de cada región de la cabeza para formar la molécula completa de miosina II.
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